9007-90-3 / 麥醇溶蛋白的主要應用

背景及概述^[1][2]

麥醇溶蛋白發現于谷類(如小麥、黑麥等)種子中的一組蛋白質混合物。分為兩大類(α/β和γ)，其組成和性質相似。富含脯氨酸，貯存小麥種子中的大部分蛋白質。水存在時黏成一團，并使面粉黏結形成面團。麥醇溶蛋白為單體蛋白，球形，與麥谷蛋白相比，表面積較小，分子間作用比較弱，其對面團的粘性和延展性起決定作用。由于冷凍過程使醇溶蛋白二硫鍵減少，醇溶蛋白分子內部結構強度降低，則不可避免地造成面團的延展性降低；而β－轉角對蛋白質的粘性有重要影響，凍藏后的麥醇溶蛋白紅外圖譜中β－轉角的減少則會導致面團粘性降低。麥谷蛋白聚集體的主要依靠二硫鍵維持大分子結構，而麥谷蛋白聚集體又是面團彈性和硬度的決定性因素，所以麥谷蛋白二硫鍵的減少導致麥谷蛋白大聚體的減少，這是面團的彈性和硬度降低的主要原因。α－螺旋結構性質穩定，堅韌又富有彈性，其含量的減少對面團的彈性和硬度的降低也起著重要作用。麥谷蛋白大聚體的形成會促進β－折疊的形成，但β－折疊結構的增多并不能完全說明麥谷蛋白大聚體數量的增多。麥谷蛋白又是決定烘焙品質的主要因素，其與面團的強度和烘焙后面包的持氣能力有非常重要的關系，冷凍對其結構的影響也直接導致面團強度下降，烘焙后產品的品質降低。

應用^[3-6]

麥醇溶蛋白是一種單鏈蛋白，沒有肽鏈間二硫鍵和亞基結構，形成球形的三維結構靠的是疏水鍵、氧鍵和分子內二硫鍵。由于非極性氨基酸含量較多，在水合時膠粘性極大，抗延伸性小甚至沒有，這可以認為是造成面團聚合性的主要原因。添加麥醇溶蛋白后，面條的黏附性比原面粉的大得多而且隨著添加量的增加而增大，黏合性、咀嚼性也有相應地增大，面條的最大剪切力增加顯著，最大剪切應力略有增加，平均剪切應力變化不明顯.拉伸應變逐步增加，拉斷力則逐步變小，面條的拉伸面積的變化沒有規律性，面條顏色越來越暗但變化不十分顯著.

此外，還可用于制備小麥蛋白纖維，屬于小麥蛋白資源利用技術領域。本發明是將提純后麥醇溶蛋白乙酰化處理后，以4-2：1-2的比例與麥谷蛋白混合，利用還原劑和氧化劑溶解后，置于一定超聲功率和微波功率下處理得到紡絲原液，進行紡絲拉伸，利用一定濃度檸檬酸溶液替代戊二醛、甲醛處理獲得高強度的小麥蛋白纖維。本方法制備的小麥蛋白纖維手感柔軟滑爽，其干態斷裂強度為0.9-1.2-cN/dtex，干態斷裂伸長率達到50%-70%，20℃、65%R.H時的回潮率為10%-13%。

制備性能改善的谷朊蛋白纖維，首先制備提純的麥醇溶蛋白與麥谷蛋白，隨后利用單寧酸對提純后的麥醇溶蛋白進行改性處理，再加入麥谷蛋白得到蛋白共混液，再利用亞硫酸鈉和尿素將其溶解，并對蛋白共混液進行超聲-微波依次處理；經紡絲拉伸后，利用檸檬酸溶液對谷朊蛋白纖維進行交聯處理，得到高強度的具有抑菌作用的谷朊蛋白纖維。本發明制備的谷朊蛋白纖維光澤性良好且手感柔軟滑爽，其干態斷裂強度達到0.9-1.4cN/dtex，干態斷裂伸長率達到30%-40%，20℃，65%R.H時的回潮率為10%-12%；同時通過該法制得的谷朊蛋白纖維對金黃色葡萄球菌和大腸桿菌的抑菌率分別達到80%-85%和85%-90%。

制備^[3]

一種麥醇溶蛋白分離提取方法，包括如下具體步驟：

S1、取麥麩以固液比為1：5加入石油醚溶液中，300r/min機械攪拌10min，靜置60min后溶液分層，傾倒上層清液并于3000r/min離心30min，取沉淀用正己烷溶液洗滌3次后置于90℃烘箱中烘干，放入粉碎機中粉碎后過60目篩得到脫脂麥麩；

S2、將S1中制備的脫脂麥麩溶于5mol/LNaOH溶液，固液比為1：10，200r/min機械攪拌2h后，于8000r/min中離心20min，取上清液；

S3、取S2中得到的上清液逐滴加入0.1mol/LHCl至pH至7.0，于5500r/min，離心30min，將沉淀加入70％乙醇溶液中，固液比為1：16，200r/min機械攪拌2h后，于8000r/min中離心20min，取上清液得到小麥蛋白醇溶液；

S4、取S3中得到的小麥蛋白醇溶液加入超濾杯中超濾，超濾條件為溫度為25℃，操作壓力為0.2MPa，膜截留分子量為10w，保留膜下液真空干燥得到麥醇溶蛋白。

主要參考資料

[1] 營養科學詞典

[2] 凍藏時間對麥谷蛋白和麥醇溶蛋白二級結構及面團性能的影響研究

[3] CN201610791387.6一種麥醇溶蛋白分離提取方法

[4] 麥醇溶蛋白對濕面條品質的影響

[5] CN201710135461.3一種小麥蛋白纖維的制備方法

[6] CN201910196510.3一種制備性能改善的谷朊蛋白纖維的方法