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過氧化氫酶(CAT)，顧名思義是可以催化過氧化氫分解成氧和水的酶。然鵝，你要是認為它只能催化過氧化氫分解那就大錯特錯了，人家還有特異功能呢。聽我給大家詳細說說這種神奇的酶。
首先，作為一種物質，過氧化氫酶是在1811年被過氧化氫(H2O2)的發現者泰納爾(Louis Jacques Thénard)首次發現。1900年，Oscar Loew將這種能夠降解過氧化氫的酶命名為"catalase"，即過氧化氫酶，并發現這種酶存在于許多植物和動物中。1937年，詹姆斯·B·薩姆納將來自牛肝中的過氧化氫酶結晶，并在次年獲得了該酶的分子量。1969年，牛的過氧化氫酶的氨基酸序列得以解出。而后，1981年，其三維結構得以解析。
幾乎所有的生物機體都存在過氧化氫酶。其普遍存在于能呼吸的生物體內，主要存在于植物的葉綠體、線粒體、內質網、動物的肝和紅細胞中，其酶促活性為機體提供了抗氧化防御機理。CAT是紅血素酶，不同的來源有不同的結構。在不同的組織中其活性水平高低不同。過氧化氫在肝臟中分解速度比在腦或心臟等器官快，就是因為肝中的CAT含量水平高。
CAT存在于細胞的過氧化物酶體內。過氧化氫酶是過氧化物酶體的標志酶, 約占過氧化物酶體酶總量的40%。過氧化氫酶存在于所有已知的動物的各個組織中，特別在肝臟中以高濃度存在。過氧化氫酶在食品工業中被用于除去用于制造奶酪的牛奶中的過氧化氫。過氧化氫酶也被用于食品包裝，防止食物被氧化。在紡織工業中，過氧化氫酶被用于除去紡織物上的過氧化氫，以保證成品是不含過氧化物的。它還被用在隱形眼鏡的清潔上:眼鏡在含有過氧化氫的清潔劑中浸泡后，使用前再用過氧化氫酶除去殘留的過氧化氫。過氧化氫酶在美容業中的使用:一些面部護理中加入了該酶和過氧化氫，目的是增加表皮上層的細胞氧量。過氧化氫酶在實驗室中還常常被用作了解酶對反應速率影響的工具。
CAT作用于過氧化氫的機理實質上是H2O2的歧化，必須有兩個H2O2先后與CAT相遇且碰撞在活性中心上，才能發生反應。H2O2濃度越高，分解速度越快。雖然過氧化氫酶完整的催化機制還沒有完全被了解，但其催化過程被認為分為兩步:
H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+)
H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2
其中，"Fe()-E"表示結合在酶上的血紅素基團(E)的中心鐵原子(Fe)。Fe(IV)-E(.+)為Fe(V)-E的一種共振形式，即鐵原子并沒有完全氧化到+V價，而是從血紅素上接受了一些"支持電子"。因而，反應式中的血紅素也就表示為自由基陽離子(.+).
過氧化氫進入活性位點并與酶147位上的天冬酰胺殘基(Asn147)和74位上的組氨酸殘基(His74)相互作用，使得一個質子在氧原子間互相傳遞。自由的氧原子配位結合，生成水分子和Fe(IV)=O。Fe(IV)=O與第二個過氧化氫分子反應重新形成Fe(III)-E，并生成水分子和氧氣。活性中心鐵原子的反應活性可能由于357位上酪氨酸殘基(Tyr357)的苯酚基側鏈的存在(幫助Fe(III)氧化為Fe(IV))而得以提高。反應的效率可能是通過His74和Asn147與反應中間體作用而得以提高。該反應的速率通常可以通過米氏方程來確定。
過氧化氫酶也能夠氧化其他一些細胞毒性物質，如甲醇、甲酸、苯酚和乙醇。這些氧化過程需要利用過氧化氫通過以下反應來完成:
H2O2 + AH2 → 2H2O + A
同樣，具體的反應機制還不清楚。
沒錯，這就是CAT的特異功能，它也具有過氧化物酶活性，不僅可以催化過氧化氫反應，還可以順帶氧化其他的小分子有毒物質，而且必須在過氧化氫在場的情況下。
根據這個特性，在生化檢測中有的公司已經開發出了利用CAT過氧化物酶活性的檢測試劑盒。比如Cayman公司的貨號為 700910的Catalase Assay Kit (without Hydrogen Peroxide)該試劑盒的原理是甲醇和過氧化氫在CAT的催化下反應生成甲醛和水，然后用能與甲醛反應顯色的物質來測定生成的甲醛，測定CAT的活性。這樣就完美避開了利用CAT的過氧化氫酶活性來測定CAT需要準確測定過氧化氫濃度的難題。由于過氧化氫不是非常穩定，使用前需自行測定過氧化氫的實際濃度，需要測定240 nm的吸光度，比較麻煩。
咋樣，這位小兄弟也是骨骼清奇吧？不僅能分解過氧化氫還能順便干掉其他的小壞蛋。不過它也有宿敵，任何重金屬離子(如硫酸銅中的銅離子)可以作為過氧化氫酶的非競爭性抑制劑。另外，劇毒性的氰化物是過氧化氫酶的競爭性抑制劑，可以緊密地結合到酶中的血紅素上，阻止酶的催化反應。由于CAT催化機制還沒有完全被了解，還有許多未解之謎等待大家去發現。