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胃蛋白是胃腸道中重要的蛋白水解酶，在蛋白質的消化中起重要的作用，而胃蛋白酶的化學本質也是蛋白質，為什么胃蛋白酶在水解食物蛋白質的同時不會將自身水解呢？
胃蛋白酶是一種酸性蛋白酶，由胃部中的胃粘膜主細胞釋放出沒有活性的胃蛋白酶原，酶原在遇到由胃壁細胞所釋放的胃酸中的鹽酸后切去44個氨基酸殘基將被激活，其最適PH值約為1.5～2.2，在中性或堿性PH值的溶液中，胃蛋白酶會發生解鏈而喪失活性。胃蛋白酶在對蛋白質或多肽進行水解時，具有一定的氨基酸序列特異性，傾向于水解氨基端或羧基端為芳香族氨基酸（苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸）或亮氨酸的肽鍵。胃蛋白酶在水解食物蛋白的同時為什么不會將自身水解呢？是不是因為組成胃蛋白酶的氨基酸中沒有苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸和亮氨酸呢)？答案是否定的。不但有，而且這些氨基酸的數目還不少呢。那又為什么有相應的酶切位點而胃蛋白酶卻不能發揮作用呢？
前面所說的氨基酸組成只涉及蛋白質的一級結構，而有活性的蛋白質還有空間結構，包括二級結構、三級結構，部分蛋白還有四級結構。空間結構是表現其物理性質和化學特性以及生物學功能的基礎。蛋白質通過多肽鏈的盤繞折疊形成其特定的空間結構時，有些氨基酸殘基在蛋白質的表面，而有些氨基酸殘基隱藏在蛋白質的內部，其規律往往是疏水性氨基酸殘基在蛋白質內部，親水性氨基酸殘基在蛋白質表面。而苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸和亮氨酸就屬于疏水性氨基酸，這些氨基酸殘基形成特定的空間結構時都隱藏在胃蛋白酶內部了，所以胃蛋白酶不能將自身水解。而食物中的蛋白質在胃中的強酸性環境下，蛋白質發生變性，其特定的空間結構發生破壞，蛋白質分子結構伸展松散，暴露出原來隱藏在分子內部的疏水性氨基酸，容易被胃蛋白酶分解。
值得注意的是，胃蛋白酶不將自身催化水解是有條件的，即必須形成特定的空間結構。當天然蛋白質受到某些物理因素（如高溫、高壓、紫外線等）和化學因素（酸、堿、有機溶劑等）的影響，使其分子內部原有的高級構象發生變化，這種現象稱為蛋白質變性(變性后的蛋白質分子結構伸展松散，有些原來隱藏在分子內部的基團暴露，易被蛋白酶識別并水解。但如果胃蛋白酶發生了變性也能被自身和其他的消化蛋白酶催化水解，如胃蛋白酶在胃內酸性環境下具有特定的空間構象不會被其自身水解，進入小腸堿性環境中會變性而被胰蛋白酶等消化。
摘自《生物通報》2011年第3期 作者：陳慧
胃液中除了鹽酸，又有能分解蛋白質的胃蛋白酶，組成胃壁細胞的蛋白質豈不是有被消化掉的危險嗎？鹽酸是一種腐蝕性很強的酸，從胃壁中分泌出來的鹽酸，濃度足以溶解金屬鋅，難道它不會對胃產生傷害嗎？
美國密西根大學醫學系的德本教授，為此做了一個十分有趣的實驗。他把從人體中切除下來的胃放入一個大試管中，然后加入適量的鹽酸和胃蛋白酶(完全根據正常人體胃部的濃度配制)，把試管放置在37℃的恒溫環境中。結果試管中的胃受到非常嚴重的破壞，而且相當一部分被溶解掉了。后來他又用同樣的方法，在同樣的條件下、把雞蛋白(蛋白質)放入試管，結果沒過多久雞蛋白便被表全溶解掉了。這個試驗說明：胃無法抵御鹽酸和胃蛋白酶的消化作用。但奇怪的是，胃卻能在人體中安然無恙。
德本教授認為在人體的胃中，一定存在某種特殊的機制，這種機制能夠防止胃被自己分泌的酶分解掉。這時他首先想到，構成胃壁的那層細胞也許是一種特殊的細胞。為了證實這個想法，他做了一個動物試驗，將狗的胃切離一部分做成另一個小胃，然后在小胃中裝一根管子通出體外。德本在研究了小胃所分泌和吸收的物質后發現，胃壁細胞的細胞膜表面的脂類物質，與抵御消化有很大關系，如果用洗滌劑去掉細胞表面的脂類物質，胃壁細胞就會受到酶的侵害。
在人體中，膽汁似乎有與洗滌劑相似的作用。當膽汁進入胃部之后，胃壁便不可避免地受到損害，但在正常情況下，膽計是分泌到小腸中去的，不會倒流入胃。如果人體因為患病或其他原因，使膽汁倒流入胃，胃壁受到清洗，這樣在鹽酸的侵蝕下便容易產生胃潰瘍。德本在后來的研究中又發現，胃有另一個特點，那就是胃壁細胞經常更新，老細胞不斷地從表面脫落，由組織內的新生細胞取而代之。根據德本教授的估計，人的胃每分鐘約有50萬個細胞脫落，胃粘膜層每3天就全部更新一次。所以，即使胃的內壁受到一定的侵害，也可以在幾天或幾小時內完全修復。
據此，德本教授認為，胃可以被損壞，但也很容易被修復，正是這種機制執行著保護胃表面的重要職能。所以人體中的胃并不是不會消化自己本身，而是在被消化到某種程度后就會立即自我更新。一些科學家對此提出了疑問，如果胃處于不斷地自我消化和自我修復的過程中，胃潰瘍又是怎樣產生的呢？德本教授在解釋時說：“在正常情況卞，這種機制能防止胃壁受到破壞，除非破壞的程度超過了它自我修復的能力，胃潰瘍就產生了。”不過，在這方面科學家的證據還極其有限，因此有理由認為，人的胃也許還存在著其他防止消化自己的機制。這些機制究竟是什么呢？目前，尚未清楚。