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血紅蛋白（Hb）是主要存在于脊椎動物的紅細胞中的一種攜氧蛋白質，具有運輸氧和CO2的功能。酵母、草履蟲、許多無脊椎動物也有血紅蛋白。1945年中國科學家王應睞和英國科學家D.基林從豆科植物的根瘤中分離出了豆血紅蛋白。
血紅蛋白是一種由血紅素和珠蛋白組成的結合蛋白。珠蛋白肽鏈有兩種，一種是α鏈，由141個氨基酸構成；另一種是非α鏈（β鏈、γ鏈及δ鏈），各有146個氨基酸。各種肽鏈有固定的氨基酸排列順序，不同血紅蛋白的珠蛋白肽鏈組成不同。每條肽鏈和一個血紅素連接，構成一個血紅蛋白亞基。人類血紅蛋白是由4個亞基構成的四聚體。
一級結構成人的血紅蛋白主要由2條α鏈和2條β鏈組成，含有2個α亞基和2個β亞基，分別用α1、α2、β1、β2表示。血紅蛋白的分子量為64 000，每個亞基的分子量為16 000。每個亞基結構的中間都有一個疏水局部，可結合1個血紅素輔基。血紅素是一個由原卟啉分子與一個鐵原子結合的化合物，又稱鐵卟啉，每個血紅素又由4個吡咯基組成一個環，其中心為一個Fe2+。血紅素基團中心的Fe2+可與氧結合，使血紅蛋白成為氧合血紅蛋白（HbO2）。每個亞基可結合1個血紅素并攜帶1分子氧，因此1分子血紅蛋白共結合4分子氧。
血紅蛋白分子中四條鏈各自折疊卷曲形成一級結構，再通過分子表面的一些次級鍵（主要是鹽鍵和氫鍵）的結合而聯系在一起，互相凹凸相嵌排列，形成一個四聚體的功能單位。α鏈和β鏈的一級結構差別較大，但它們的三級結構卻大致相同，并和肌紅蛋白相似，這反映它們在主要功能上也具有相似性，即都能進行可逆的氧合作用。但是血紅蛋白物在進行氧合作用時表現出別構現象。
別構現象是指當某些蛋白質表現其功能時，其構象會發生改變，從而改變了整個分子的性質。例如，血紅蛋白的四聚體具有穩定的結構，但與氧的親合能力很弱。當氧和血紅蛋白中一個亞基血紅素鐵結合后，就會引起該亞基的構象發生改變，這個亞基構象的改變又會引起另外三個亞基相繼發生變化。整個血紅蛋白構象的改變，會使所有亞基血紅素鐵原子的位置都變得適于與氧結合，血紅蛋白與氧結合的速度大大加快。
血紅蛋白的整個結構要比肌紅蛋白復雜得多，因此表現出肌紅蛋白所沒有的功能，如除運輸氧外，還能運輸H+和CO2。此外，血紅蛋白與氧的結合受到環境中其他物質的調節，如H+和CO2，以及有機磷酸化合物的調節。
血紅蛋白合成異常引起的疾病稱為血紅蛋白病?？煞譃楫惓Ｑt蛋白病和地中海貧血兩大類，都是以珠蛋白結構異常為特征，由珠蛋白基因突變或缺陷所致。這種蛋白質分子發生變異所導致的疾病，稱為分子病，其病因為基因突變所致。全世界至少有1.5億人攜帶血紅蛋白病基因，主要分布于非洲、地中海地區和東南亞人群中，我國南方為高發區。
鐮狀細胞貧血義稱血紅蛋白（HbS）病，是最嚴重的一種血紅蛋白病。屬常染色體隱性遺傳，主要見于非洲和非裔黑人。因β珠蛋白基因第6位遺傳密碼的堿基以胸腺嘧啶替換了腺嘌呤（GAG→GTG），使β鏈N端的第6位氨基酸由谷氨酸變成纈氨酸，形成HbS。從三級結構看，由于第6位氨基酸位于分子表面，而纈氨酸是疏水性氨基酸，使得伸出HbS分子表面的纈氨酸形成了一個“黏性”突起（疏水接觸點），與另一個HbS分子β鏈EF角上的“互補口袋”借疏水作用聚合成螺旋形多聚體而沉淀。電鏡下沉淀由長柱形螺旋纖維束組成，每根纖維是一個14股HbS鏈的超螺旋。HbS的溶解度很低，易析出結晶并形成凝膠化的棒狀結構壓迫細胞膜，使紅細胞扭曲成鐮刀形（鐮變）。
純合子（HbS/HbS）的鐮狀細胞不像正常紅細胞那樣平滑而有彈性，細胞膜傴硬，脆性增高，變形能力降低，通過毛細l血管時易破裂而發生溶血性貧血。同時，鐮狀細胞使血液黏度增加，導致血流緩慢，細胞易在毛細血管中凝聚引起血管阻塞，造成組織缺氧甚至壞死，影響器官的正常功能，產生巨痛，病情急劇惡化可致死。雜合子（HbA/HbS）一般無臨床癥狀，高海拔（3000 m以上）或極度缺氧條件下才具有鐮狀細胞特征，另外具有雜合子優勢，有高度的抗瘧力。
地中海貧血又稱海洋性貧血，是由于珠蛋白基因缺失或突變造成某種珠蛋白鏈合成減少或缺乏，導致珠蛋白鏈比例失衡所引起的一種遺傳性溶血性貧血。正常血紅蛋白合成減少，珠蛋白鏈在紅細胞內聚集沉淀，造成紅細胞僵硬和膜損傷，引起溶血性貧血。臨床上以α和β地中海貧血最常見。地中海貧血為世界性分布，多見于地中海區域、中東地區、印度以及東南亞，我國則以廣東、廣西、海南等省高發，北方少見。
來源：人教版高中生物學新教材必修教師用書